Published TCIMAIL newest issue No.202
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CAS RN: | Produkte #: R0231
rLSL-N-Biotin [for Galβ(1-4)GlcNAc, poly LacNAc]
Reinheit:
- rLSL-N-Biotin Conjugate
- Recombinant Laetiporus sulphureus lectin N-Terminal Domain (= rLSL-N)-Biotin Conjugate
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Ergänzende Produktinformation:
Product Information
Product code: R0231
Product name: rLSL-N-Biotin [for Galβ(1-4)GlcNAc, poly LacNAc]
Quantity: 1 ml per vial (1 mg/1 ml: Lowry method)
Product form: Biotin-immobilized recombinant LSL-N, Liquid
Buffer: Phosphate buffered saline [PBS] (-), pH7.4
Molecular Mass: >17 kDa
Preservative : None
Stabilizer: None
Description
The rLSL-N is an N-terminal domain of carbohydrate-binding protein (Lectin) derived from Laetiporus sulphureus. The rLSL-N gene product is expressed in Escherichia coli. This lectin preferably binds to [Galβ(1-4)GlcNAc, poly LacNAc] glycan epitopes.
Biotin is covalently linked to the protein surface. Resulting band shift caused by biotinylation is checked by SDS-PAGE. (Unbiotinylated band is mostly not observed.) The rLSL-N-Biotin shows significant interaction with asialo human transferrin (asialo hTF) possessing [asialo] glycan epitopes by lectin-ELISA analysis. According to the lectin-blotting analysis, the rLSL-N-Biotin specifically binds to β(1-4)Gal-terminated hTF but not to ungalactosylated (at the non-reducing terminal) glycoproteins such as hTF, agalacto hTF and bovine RNase B.
Storage
Store at -20°C to -80°C. Avoid repetitive freezing and thawing. After thawing the product, it’s recommended to store at 2-10°C with an additional preservative (e.g., 0.02-0.05% [w/v] sodium azide).
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| Artikel # | R0231 |
| Physikalischer Zustand (20 °C) | Liquid |
Lagerungstemperatur
|
Frozen (-20°C) |
| Zu vermeidende Bedingungen | Heat Sensitive |
| Appearance | Colorless to Almost colorless clear liquid |
| Concentration(Lowry method) | 0.9 to 1.5 mg/mL |
| Molecular weight | 10 to 25 kDa |
| Suitability for use in ELISA tests | min. 1.0 (10 micro g/mL, OD450) |
| HS-Nr. (Import / Export) (TCI-E) | 3504009000 |
References
- Molecular cloning, expression, and characterization of novel hemolytic lectins from the mushroom Laetiporus sulphureus, which show homology to bacterial toxins
- Structural analysis of the Laetiporus sulphureus hemolytic pore-forming lectin in complex with sugars
- High-resolution structural insights on the sugar-recognition and fusion tag properties of a versatile β-trefoil lectin domain from the mushroom Laetiporus sulphureus
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