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CAS RN: | 製品コード: R0231
rLSL-N-Biotin [for Galβ(1-4)GlcNAc, poly LacNAc]
純度(試験方法):
- rLSL-N-ビオチン [for Galβ(1-4)GlcNAc, ポリ LacNAc]
- rLSL-N-ビオチンコンジュゲート
- リコンビナントアイカワタケ(マスタケ)由来レクチンN末端ドメイン-ビオチンコンジュゲート
- rLSL-N-Biotin Conjugate
- Recombinant Laetiporus sulphureus lectin N-Terminal Domain (= rLSL-N)-Biotin Conjugate
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製品補足情報:
Product Information
Product code: R0231
Product name: rLSL-N-Biotin [for Galβ(1-4)GlcNAc, poly LacNAc]
Quantity: 1 ml per vial (1 mg/1 ml: Lowry method)
Product form: Biotin-immobilized recombinant LSL-N, Liquid
Buffer: Phosphate buffered saline [PBS] (-), pH7.4
Molecular Mass: >17 kDa
Preservative : None
Stabilizer: None
Description
The rLSL-N is an N-terminal domain of carbohydrate-binding protein (Lectin) derived from Laetiporus sulphureus. The rLSL-N gene product is expressed in Escherichia coli. This lectin preferably binds to [Galβ(1-4)GlcNAc, poly LacNAc] glycan epitopes.
Biotin is covalently linked to the protein surface. Resulting band shift caused by biotinylation is checked by SDS-PAGE. (Unbiotinylated band is mostly not observed.) The rLSL-N-Biotin shows significant interaction with asialo human transferrin (asialo hTF) possessing [asialo] glycan epitopes by lectin-ELISA analysis. According to the lectin-blotting analysis, the rLSL-N-Biotin specifically binds to β(1-4)Gal-terminated hTF but not to ungalactosylated (at the non-reducing terminal) glycoproteins such as hTF, agalacto hTF and bovine RNase B.
Storage
Store at -20°C to -80°C. Avoid repetitive freezing and thawing. After thawing the product, it’s recommended to store at 2-10°C with an additional preservative (e.g., 0.02-0.05% [w/v] sodium azide).
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R0234 rGRFT-Biotin [for Manα(1-2)Man]
A2659 AOL-Biotin Conjugate
製品コード | R0231 |
等級 ![]() |
SU |
物理的状態(20℃) | 液体 |
保管温度 ![]() |
冷凍 (-20°C) |
避けるべき条件 | 熱 |
外観 | 無色~ほとんど無色透明液体 |
濃度(ローリー法) | 0.9~1.5 mg/mL |
分子量 | 10 ~ 25 kDa |
ELISA試験適合性 | 1.0以上 (10 micro g/mL, OD450) |
文献
- Molecular cloning, expression, and characterization of novel hemolytic lectins from the mushroom Laetiporus sulphureus, which show homology to bacterial toxins
- Structural analysis of the Laetiporus sulphureus hemolytic pore-forming lectin in complex with sugars
- High-resolution structural insights on the sugar-recognition and fusion tag properties of a versatile β-trefoil lectin domain from the mushroom Laetiporus sulphureus
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